普魯蘭酶是一種在低pH值下應用的熱穩定脫支酶，與糖化酶一起使用，可由液化淀粉漿來高葡萄糖漿和高麥芽糖漿。這是一種由經過基因工程改造的地衣芽胞桿菌制得的酶。該酶在高溫酸性下穩定，并可水解液化淀粉中的α—1．6—D糖苷鍵而產生包含（1，4-α-D）葡糖鍵的直鏈多聚糖。
此酶符合聯合國糧農組織（FAO）/世界衛生組織（WHO）及食品化學藥典（FCC）所推薦的食品級酶制劑。在美國，被認為是可以放心使用產品。
該酶在55~65℃范圍內活性較強, 其中60℃為其降解普魯蘭糖的zui適溫度。普魯蘭酶在低于70℃時穩定性較好, 殘余活力在90%以上, 溫度高于70℃后, 酶活力開始迅速下降。zui適pH 值為5.0~6.0。在pH 值4.0~7.5 范圍內, 普魯蘭酶穩定性較高, 活力損失較少, 酶的殘余活力在90%以上。
Fe3+對普魯蘭酶活性有激活作用;Cu2+、Ag+ 、Hg2+、Pb2+對酶活性有強烈的抑制作用;Zn2+、Mg2+、Ni2+也有一定的抑制作用，其他金屬離子對該酶活性影響不明顯。
普魯蘭酶與其他淀粉酶協同作用或單獨作用, 使食品質量提高,降低糧耗,節約成本,減少污染。普魯蘭酶能分解支鏈的特性決定了他在食品工業中的廣泛應用,已成為淀粉酶制劑中一個很有前途的新品種,具有廣闊的開發和應用前景,其在食品工業中的應用研究也將日趨廣泛和深入,目前上普魯蘭酶的工業化被丹麥壟斷,我國僅局限于實驗室研究,且酶活較低,所以開發普魯蘭酶對食品加工領域具有重要的工業價值。